Cień starej terapii

Chorobą Alzheimera nie da się zarazić przez kontakt z chorym. O co więc chodzi w doniesieniach, że może się ona przenosić między ludźmi?

20.09.2015

Czyta się kilka minut

Po lewej: mózg zdrowego pacjenta, po prawej: mózg pacjenta z chorobą Alzheimera / Fot. Domena Publiczna
Po lewej: mózg zdrowego pacjenta, po prawej: mózg pacjenta z chorobą Alzheimera / Fot. Domena Publiczna

Dotyka coraz większej części starzejących się społeczeństw. Choć mało wiadomo o jej przyczynach, wywoływana jest odkładaniem się w mózgu pewnych białek. Ale właśnie ukazały się w „Nature” badania neurobiologów z University College London, które sprawiły, że świat naukowy zadaje sobie pytanie: czy mogło dojść do infekcji tą chorobą między ludźmi?
 

Feralne białko
Do 1985 r. dzieci z problemami ze wzrostem otrzymywały zastrzyki z ludzkim hormonem wzrostu HGH (z ang. Human Growth Hormone). Takich osób na całym świecie było około 30 tys. Wtedy naukowcy nie umieli produkować rekombinowanej wersji tego białka w bakteriach. Jedynym źródłem hormonu były... mózgi osób zmarłych. Dziś brzmi to przerażająco. Ale właśnie z nich wyodrębniano przysadki, które homogenizowano i chemicznie izolowano HGH.

U części z tych dzieci (6,3 proc.) po wielu latach rozwinęła się choroba Creutzfelda-Jacoba (CJD). Ale oprócz zmian klasycznych dla CJD w ich mózgach odkryto zmiany charakterystyczne dla innej choroby neurodegeneracyjnej – alzheimera.

Pierwszą opisaną u ludzi zakaźną encefalopatią gąbczastą była choroba Kuru, popularnie nazywana „śmiejącą się śmiercią”. Epidemia Kuru rozprzestrzeniła się wśród kanibalistycznych plemion górskich Papui Nowej Gwinei w XX wieku. Za jej odkrycie i wykazanie, że jest to prionowa choroba zakaźna, Nagrodę Nobla otrzymał w 1976 r. amerykański lekarz Daniel Gajdusek.

Później przyszła kolej na chorobę Creutzfelda-Jacoba, o której było szczególnie głośno w latach 90. ubiegłego wieku, kiedy Europa borykała się z epidemią choroby szalonych krów. Wszystkie te trzy choroby rozwijają się w wyniku odkładania się w mózgu złogów tzw. białek prionowych.

Priony to infekcyjne cząsteczki białkowe, które powstają na skutek zmian w strukturze normalnie występujących i nieszkodliwych białek. Patogenne białko jest nierozpuszczalne w wodzie, czyli wytrąca się w komórkach. Co ważne, taka zmiana w jednej cząsteczce powoduje zmiany w kolejnych – na zasadzie reakcji łańcuchowej – a to prowadzi do powstawania tzw. agregatów.

W przypadku choroby Alzheimera mamy do czynienia z nieprawidłową strukturą białka o nazwie amyloid-beta (Aβ), które odkłada się między komórkami nerwowymi i w naczyniach krwionośnych w mózgu. Dzięki badaniom na zwierzętach wiemy, że powstawanie takich agregatów w mózgu można zainicjować poprzez wszczepienie niewielkich ilości Aβ, określanych jako „zarodki”. Wynika z tego, że złogi amyloidu powstają na takiej samej zasadzie jak priony.

Obecna publikacja w „Nature” jest tego potwierdzeniem w warunkach klinicznych.
 

Będzie bezpieczniej

Naukowcy z Londynu przeprowadzili autopsję ośmiu osób, które zmarły na chorobę Creutzfelda-Jacoba w wieku 36-51 lat, a 30 lat wcześniej otrzymywały HGH. U sześciu z nich obok zmian typowych dla CJD wykryto w mózgach również złogi amyloidu-beta, które w takich ilościach są niespotykane u tak młodych pacjentów. Naukowcy doszli do wniosku, iż agregaty Aβ dostały się do organizmów chorych wraz z prionami odpowiedzialnymi za rozwój CJD, którymi były zakażone dawki hormonu wzrostu.

Badania DNA nie wykazały u tych osób predyspozycji genetycznej do choroby Alzheimera, co mogłoby tłumaczyć obecność Aβ. Warto też wspomnieć, że autorzy potwierdzili wcześniejsze doniesienia, iż złogi amyloidowe odkładają się w przysadce mózgowej, czyli gruczole, z którego 30 lat temu izolowano HGH.

Naukowcy przeanalizowali także wyniki badań osób, które w inny sposób zakaziły się CJD, ale nie znaleźli u nich agregatów amyloidowych. To kolejna przesłanka wskazująca na feralne porcje hormonu jako ich źródło. Zważywszy iż choroba Alzheimera występuje w populacji dużo częściej niż CJD, można przypuszczać, że wśród 30 tys. osób poddanych terapii ludzkim hormonem wzrostu częściej dochodziło do zakażenia Aβ niż prionami.

Żeby to potwierdzić, trzeba by przebadać pozostałe dawki, które są przechowywane od lat 80. Nie wiadomo jednak, gdzie dokładnie się znajdują i ile ich jest.

Priony to trudniejsi przeciwnicy w walce niż bakterie czy wirusy. Te cząsteczki białkowe są niezwykle stabilne, co czyni je odpornymi na standardowe metody sterylizacji sprzętu medycznego. Jeżeli potwierdzą się informacje z University College London, przyczyni się to do zwiększenia bezpieczeństwa pacjentów – bo uświadomi neurochirurgii nowe zagrożenie, a ona będzie się mogła przed nim chronić.

Zaś mali pacjenci z niedoborami hormonu wzrostu są dziś bezpieczni. Dzięki postępowi w dziedzinie klonowania genów i inżynierii genetycznej otrzymują jego czystą wersję w postaci białka rekombinowanego, czyli produkowanego laboratoryjnie na podstawie ludzkiego genu. ©

ANNA BARTOSIK jest biolożką i popularyzatorką nauki. Prowadziła badania w Instytucie Biochemii Maxa Plancka w Monachium, studia doktoranckie odbyła w Europejskim Laboratorium Biologii Molekularnej w Heidelbergu. Stale współpracuje z „TP”.

Źródła: Zane Jaunmuktane et al., „Evidence for human transmission of amyloid-β pathology and cerebral amyloid angiopathy” i inne materiały „Nature” z 9 września 2015 r.

Dziękujemy, że nas czytasz!

Wykupienie dostępu pozwoli Ci czytać artykuły wysokiej jakości i wspierać niezależne dziennikarstwo w wymagających dla wydawców czasach. Rośnij z nami! Pełna oferta →

Dostęp 10/10

  • 10 dni dostępu - poznaj nas
  • Natychmiastowy dostęp
  • Ogromne archiwum
  • Zapamiętaj i czytaj później
  • Autorskie newslettery premium
  • Także w formatach PDF, EPUB i MOBI
10,00 zł

Dostęp kwartalny

Kwartalny dostęp do TygodnikPowszechny.pl
  • Natychmiastowy dostęp
  • 92 dni dostępu = aż 13 numerów Tygodnika
  • Ogromne archiwum
  • Zapamiętaj i czytaj później
  • Autorskie newslettery premium
  • Także w formatach PDF, EPUB i MOBI
89,90 zł
© Wszelkie prawa w tym prawa autorów i wydawcy zastrzeżone. Jakiekolwiek dalsze rozpowszechnianie artykułów i innych części czasopisma bez zgody wydawcy zabronione [nota wydawnicza]. Jeśli na końcu artykułu znajduje się znak ℗, wówczas istnieje możliwość przedruku po zakupieniu licencji od Wydawcy [kontakt z Wydawcą]
Doktor biologii molekularnej i popularyzatorka nauki, autorka „Tygodnikowego” działu Nauka. Absolwentka kierunku biotechnologia medyczna na Uniwersytecie Jagiellońskim. W czasie studiów magisterskich prowadziła badania naukowe w Instytucie Biochemii Maxa… więcej

Artykuł pochodzi z numeru TP 39/2015